JournalofNeurochemistry
EditedBy:AndrewLawrence
Impactfactor:5.
JournalCitationReports(ClarivateAnalytics):
78/(Q2,BiochemistryMolecularBiology);
67/(Q1,Neurosciences).
OnlineISSN:-
?InternationalSocietyforNeurochemistry
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卷，第四期
页码:-
年5月
封面图示
profilin1(PFN1)突变可引起肌萎缩侧索硬化症(ALS)。为了评估PFN1基因突变是如何导致这种疾病的，我们用人类基因组DNA建立了转基因大鼠，其中包含人类PFN1基因的编码序列和调控序列。选定的转基因株系表达人PFN1，无论是否有致病性突变C71G，其表达水平适中，与大鼠内源性PFN1在空间和时间上的表达模式相似。在表达突变人PFN1的无症状转基因大鼠中，首次检测到洗涤剂不溶性PFN1包涵体。研究结果表明，蛋白聚集参与了与PFN1突变相关的ALS神经退行性病变。
甲苯胺蓝染色显示麻痹期突变的PFN1转基因大鼠L3腹根运动轴突变性。
PREFACE
1.关于α-突触核蛋白编辑争论的序言：细胞模型有多好？
Prefacetoaneditorialcontroversyonα-synuclein:Howgoodarecellularmodels?
LauraHausmann,J?rgB.Schulz
在许多科学争论中，研究证据可能支持一个工作假设的一方或另一方，甚至在假设基本一致的情况下，论点也可能支持不同的观点。在α-突触核蛋白的病理学和疾病进展的具体机制上，已经建立各种动物和细胞模型，用来研究生理和病理机制。在目前的“编辑论战”中，两位著名的科学家HilalLashuel和TiagoF.Outeiro在当前知识状况的背景下讨论自己和他人小组关于α-突触核蛋白病理学模型如何反映实际病理机制的问题的发现，并从中得出对未来研究的建议，这将有助于促进我们不仅对α-突触核蛋白相关的病理学及其在路易小体形成中的作用的认识，而且在细胞或动物模型中的作用的理解。
ORIGINALARTICLES
2.双分子荧光互补分析法监测α-突触核蛋白的寡聚和聚集：你看到的并不总是你得到的
Monitoringalpha-synucleinoligomerizationandaggregationusingbimolecularfluorescence