其他的研究，通过抑制蛋白酶体，都没有检测到内生及过表达的α-synuclein的聚集[20]。因为α-synuclein的寡聚形式只能由ALP但不是由UPS被清除[21]。CHIP（HSP70的C末端相互作用蛋白）作为一个决定起始分子参与UPS和ALP途径，可与人受试者中路易小体中的α-synuclein和热休克蛋白共定位[22]。同样，证实蛋白水解酶抑制剂的存在，由E3泛素连接酶SIAH导致的单泛素化α-synuclein的聚集和形成的有毒物体显著增加[23]，有报道指出，去泛素酶USP9X在体内和体外都可以与α-synuclein相互作用并使其去泛素化。Ruth等[24]研究发现，USP9X调节α-synuclein的蛋白酶体和自噬系统降解更支持后者。在没有蛋白酶水解损害时，单泛素化的底物蛋白多由UPS降解，而去泛素化的底物蛋白几乎完全由ALP降解。在路易体痴呆（DLB）和PD患者的黑质组织中USP9X胞质水平减少，表明去泛素活性减低，在路易小体中单泛素化α-synuclein的聚集[24]。Tofaris等[25]也研究表明，E3连接酶Nedd4经由内体途径参与α-synuclein的降解，并推测此途径特异降解蛋白膜相关α-synuclein，而自噬降解寡聚形式的α-synuclein。体内研究支持UPS参与α-synuclein的降解，表明去除26S的Psmc1亚基有条件在黑质或前脑去除蛋白酶，导致神经元胞质内LB状包体泛素化免疫反应的和α-synuclein聚集和广泛的神经退行性疾病。这表明UPS是α-synuclein蛋白水解的重要途径[26]。最近，研究表明在活鼠的大脑退化中，UPS和ALP对于α-synuclein的降解具有不同的作用。用UPS及ALP的药物抑制剂及在不同的α-synuclein转基因鼠模型中的多光子成像研究表明，降解α-synuclein途径依赖于细胞内的蛋白质的聚集。UPS在正常条件下降解α-synuclein，而ALP在α-synuclein水平升高的病理条件下起作用。推测细胞内α-synuclein水平的调节UPS及ALP降解途径之间的关系[27]。 降解α-synuclein一个最主要的途径是通过CMA与大自噬的溶酶体途径，自噬溶酶体途径的缺陷可以导致帕金森病发生。Rubinsztein研究发现，α-synuclein位于神经元溶酶体内，通过使用大自噬抑制剂可以减少与PD相关基因突变的α-synuclein而不是野生型α-synuclein[25]。有实验研究发现通过bafilomycin抑制溶酶体导致了可溶性低聚，而不是泛素化α-synuclein及过表达的野生型α-synuclein的原纤维形式在神经元细胞内聚集[28]。大自噬对一些物种中α-synuclein的降解具有重要作用，诱导大自噬的可能对治疗帕金森病具有重要意义。最近的研究发现生理条件下α-synuclein以四聚体形式存在减少了其聚集倾向，而与PD有关的（A30P、E46K和A53T）显着降低了四聚体的稳定性和增加了α-synuclein单体[29]。
正是对自己创立的品牌的自信，对自己从事的事业的坚持，于泓的眼光看得很远，对于一城一地的得失并不计较。从2006年底开始在北京蓝景丽家大钟寺店开出首家店到现在，北京店面数达到了4家，全国已经超过了10家，“这种速度已经很快了，必须做强了才能做大，我们不能一味地追求量的增长”。